Образование молока

Из таблицы видно, что биологическая ценность казеина несколько ограничивается дефицитом серосодержащих аминокислот - цистина, вместе с тем казеин содержит высокое количество фенилаланина, итрозина и метионина, что вызывает затруднения при их метаболизме в организме грудных детей. В сывороточных белках баланс дефицитных серосодержащих и других незаменимых аминокислот лучше, чем в казеине, и значит биологическая ценность их выше. А в растительных белках недостает триптофана, лизина, которыми богаты молочные белки.

Благодаря тому, что белки молока находятся в растворенном состоянии, они легко атакуются и перевариваются протеолитическими ферментами пищеварительного тракта. Степень усвоения белков молока 96-98%.

Структура белков молока. В свежем молоке белки находятся в нативном состоянии. Структура их идентична структуре белков, полученных путем биосинтеза, т. е. в нативном белке не происходит еще никаких изменений.

Первичная структура определяется числом и расположением a - аминокислот, конфигурацией связей в полипептидных цепях, и если белки состоят из нескольких полипептидных цепей - местоположением и типом поперечных связей. Выявлена первичная структура некоторых важных белков молока, в том числе as1- b-казеин, Н-казеина. Например, b-казеин образуется из полипептидной цепи, в которую входит 209 аминокислот: 4 - аспарагиновая кислота, 5 АСН-аспарагин, 9 - треонина, 11 - серина, 5 - серинфосфорная кислота, 17 - глутаминовая кислота, 22 - глютамин, 35 - пролиновая, 5 - глициновая, 5 - аланин, 19 - валиновая. А - первичная структура as1 - казеин содержит 199 АК, Н - казеин 169, 6 - метионина, 22 - лейцина, 11 - лизина, 5 - гистидина, 4 - изолейцина, 4- тирозина, 1 - трептофана, 5 - аргенина.

АК-пролин определяет структуру и обуславливает складчатое строение полипептидных цепей. АК находятся в цепи в определенной последовательности. Каждая полипептидная цепь имеет концевую NH2 - групп и концевую COOH групп H2N - CH= СН - СООН a R

Эти концевые группы могут реагировать с различными химическими веществами.

Первичная структура белков основана на главных валентных пептидных связях и дисульфидных связей. Они настолько стабильны, что при обработке и переработке молока не разрушаются энергетическими воздействиями. Поэтому первичная структура белков молока разрушается только при ферментативном распаде белка в процессе созревания сыров.

Вторичная структура. Это пространственное взаимное расположение аминокислотных остатков в полипептидной цепи и представляет собой цепь спиралеобразной конфигурации, которая образуется за счет водородного мостика между полипептидными цепями.

Водородная связь, обладая незначительной энергией связи, может расщепляться при обработке и переработке молока, например, при высокотемпературной пастеризации.

Третичная структура - представляет пространственное расположение полипептидной цепи, отдельные участки которой могут соединяться между собой прочными дисульфидными связями, возникающими между остатками цистеина. В образовании третичной структуры участвуют и другие связи - гидрофобные, электростатические, водородные и прочие. В зависимости от пространственного расположения полипептидной цепи форма молекул белков может быть различной. Если полипептидная цепь образует молекулу нитевидной формы, то белок называется фибрилярным, если она уложена в виде клубка - глобулярным (глобулус - шарик). Белки молока относятся к глобулярным белкам. Изучение их вторичной и третичной структур показало, что казеин в отличие от обычных глобулярных белков почти не содержит a-спиралей, a-лактальбулин и a-лактоглобулин содержит большое количество спирализованных участков. Казеин, вероятно, занимает промежуточное положение между компактной структурой глобулы и структурой беспорядочного клубка, который обычно наблюдается при денатурации глобулярных белков. Такая структура обеспечивает хорошую расщепляемость казеина протеолитическими ферментами при переваривании в нативном (природном) состоянии без предварительной денатурации.

Четвертичная структура характеризует способ расположения в пространстве отдельных полипептидных цепей в белковой молекуле, состоящей из нескольких таких цепей или субъединиц. Глобулярные белки, обладающие четвертичной структурой, могут содержать большое количество полипептидных цепей, тесно связанных друг с другом в компактную мицеллу, которая ведет себя в растворе как одна молекула.

Так, казеиновая мицелла среднего размера должна состоять из нескольких тысяч полипептидных цепей фракций казеина, определенным образом связанных друг с другом.

Казеин является основным белком молока, его содержание в молоке колеблется от 2,3 до 2,9%. Элементарный состав казеина, %: С - 53,1, Н - 7,1, азот - 15,6, О - 22,6, S - 0,8; Р - 0,8. Он относится к фосфопротеидам, т. е. содержит остатки Н3 РО4 (органически присоединенные к АК-те серину моноэфирной связью (О - Р).

NН ОН

R ] СН — СН2 — О — Р = О

С ОН

О

Казеин Серинфосфорная кислота

Перейти на страницу:
1 2 3 4

Химический анализ дождевой воды
Химический анализ дождевой воды Дождевая вода хорошо усваивается организмом и содержит минимальное количество вредных примесей. Она способствует более качественному перевариванию и усвоен ...

Социальное поведение
Насекомые в основном «индивидуалисты», но для определенного числа видов свойственно врожденное социальное (внутривидовое и межвидовое) поведение. Оно характеризуется такими проявлениями, ка ...

Ветеринарно-санитарная оценка варёных колбас при использовании различных добавок
Последнее десятилетие в России введены в эксплуатацию тысячи новых предприятий по производству различных колбасных изделий. Наибольшим спросом у населения пользуются вареные колбасы. Их ...